酶催化化學反應的能力叫酶活力(或稱酶活性,active unit)。1961年國際酶學會議規定:1個酶活力單位是指在特定條件(25℃,其它為最適條件)下,在1min內能轉化1μmol底物的酶量,或是轉化底物中1μmol的有關基團的酶量。

影響因素

酶活力可受多種因素的調節控制,從而使生物體能適應外界條件的變化,維持生命活動。沒有酶的參與,新陳代謝幾乎不可能維持。酶的活性指標采用酶活力單位(由米式方程可知:酶促反應速度受酶濃度和底物濃度的影響,也受溫度、pH、激活劑和抑制劑的影響。

(1)酶濃度

從米式方程和酶濃度與酶促反應速度的關系圖解可以看出:酶促反應速度與酶分子的濃度成正比。當底物分子濃度足夠時,酶分子越多,底物轉化的速度越快。但事實上,當酶濃度很高時,并不保持這種關系,曲線逐漸趨向平緩。根據分析,這可能是高濃度的底物夾帶有許多的抑制劑所致。

(2)底物濃度

在生化反應中,若酶的濃度為定值,底物的起始濃度較低時,酶促反應速度與底物濃度成正比,即隨底物濃度的增加而增加。當所有的酶與底物結合生成中間產物后,即使在增加底物濃度,中間產物濃度也不會增加,酶促反應速度也不增加。

還可以得出,在底物濃度相同條件下,酶促反應速度與酶的初始濃度成正比。酶的初始濃度大,其酶促反應速度就大。

在實際測定中,即使酶濃度足夠高,隨底物濃度的升高,酶促反應速度并沒有因此增加,甚至受到抑制。其原因是:高濃度底物降低了水的有效濃度,降低了分子擴散性,從而降低了酶促反應速度。過量的底物聚集在酶分子上,生成無活性的中間產物,不能釋放出酶分子,從而也會降低反應速度。

(3)溫度

各種酶在最適溫度范圍內,酶活性最/強,酶促反應速度最大。在適宜的溫度范圍內,溫度每升高10℃,酶促反應速度可以相應提高1～2倍。不同生物體內酶的最適溫度不同。如,動物組織中各種酶的最適溫度為37～40℃;微生物體內各種酶的最適溫度為25～60℃,但也有例外,如黑曲糖化酶的最適溫度為62～64℃;巨大芽孢桿菌、短乳酸桿菌、產氣桿菌等體內的葡萄糖異構酶的最適溫度為80℃;枯草桿菌的液化型淀粉/酶的最適溫度為85～94℃。可見,一些芽孢桿菌的酶的熱穩定性較高。過高或過低的溫度都會降低酶的催化效率,即降低酶促反應速度。

最適溫度在60℃以下的酶,當溫度達到60～80℃時,大部分酶被破壞,發生不可逆變性;當溫度接近100℃時,酶的催化作用*喪失。這也就是為何人在發燒時,不想吃東西的原因。

(4)pH

酶在最適pH范圍內表現出活性,大于或小于最適pH,都會降低酶活性。主要表現在兩個方面:①改變底物分子和酶分子的帶電狀態,從而影響酶和底物的結合;②過高或過低的pH都會影響酶的穩定性,進而使酶遭受不可逆破壞。人體中的大部分酶所處環境的pH值越接近7,催化效果越好。但人體中的胃蛋/白酶卻適宜在pH值為1~2的環境中,胰/蛋白酶的最適pH在8左右。

(5)激活劑

能激活酶的物質稱為酶的激活劑。

激活劑種類:

①無機陽離子,如鈉離子、鉀離子、銅離子、鈣離子等;

②無機陰離子,如氯離子、溴離子、碘離子、硫酸鹽離子磷酸鹽離子等;

③有機化合物,如維生/素C、半胱氨/酸、還原性谷胱/甘肽等。許多酶只有當某一種適當的激活劑存在時,才表現出催化活性或強化其催化活性,這稱為對酶的激活作用。而有些酶被合成后呈現無活性狀態,這種酶稱為酶原。它必須經過適當的激活劑激活后才具活性。

(6)抑制劑

能減弱、抑制甚至破壞酶活性的物質稱為酶的抑制劑。它可降低酶促反應速度。酶的抑制劑有重金屬離子、一氧化碳、硫化氫、氫氰/酸、氟化物、碘化乙酸、生物堿、染料、對-*、二異丙基氟磷酸、乙二胺四乙酸、表面活性劑等。

對酶促反應的抑制可分為競爭性抑制和非競爭性抑制。與底物結構類似的物質爭先與酶的活性中心結合,從而降低酶促反應速度,這種作用稱為競爭性抑制。競爭性抑制是可逆性抑制,通過增加底物濃度最終可解除抑制,恢復酶的活性。與底物結構類似的物質稱為競爭性抑制劑。抑制劑與酶活性中心以外的位點結合后,底物仍可與酶活性中心結合,但酶不顯示活性,這種作用稱為非競爭性抑制。非競爭性抑制是不可逆的,增加底物濃度并不能解除對酶活性的抑制。與酶活性中心以外的位點結合的抑制劑,稱為非競爭性抑制劑。

有的物質既可作為一種酶的抑制劑,又可作為另一種酶的激活劑。